Molecular Cloning,Sequencing and Expression of a cDNA Encoding Putative Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase from Arabidopsis thaliana

A cDNA encoding Arabidopsis purative phosphplipid hydroperoxide gultathione peroxidase (PHGPX) was cloned and sequenced by the reverse transcription-polymerase chain reaction and rapid amplification of cDNA ends methods. The cDNA comprised 803 bp, and included an open reading frame which encodes a polypeptide of 169 amino acid residues with a molecular mass of 18,600 Da. The deduced amino acid sequence showed homology to plant putative PHGPXs and mammalian PHGPXs. The cloned gene was expressed in Escherichia coli cells to prouce an extra protein, which showed a molecular mass similar to the deduced one.

シロイヌナズナから過酸化リン脂質グルタチオンペルオキシダーゼと高い相同性を持つタンパク質をコードするcDNAを単離し、その塩基配列を決定した。本遺伝子は、全長803bpからなり、169アミノ酸残基のタンパク質をコードしていた。アミノ酸配列は植物由来過酸化リン脂質グルタチオンペルオキシダーゼ様タンパク質と約80％の相同性を、哺乳類由来過酸化リン脂質グルタチオンペルオキシダーゼと約50％の相同性を示した。本遺伝子を大腸菌中で発現させた結果、遺伝子から予測される分子量をもつタンパク質が新たに生産された。