フルテキストURL | fulltext.pdf |
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著者 | Kondo, Yuki| Rikiishi, Kazuhide| Sugimoto, Manabu| |
キーワード | 8-oxo-dGTP nudix hydrolase Oryza sativa transcriptional error UV-C |
発行日 | 2022-09 |
出版物タイトル | Antioxidants |
巻 | 11巻 |
号 | 9号 |
出版者 | MDPI |
開始ページ | 1805 |
ISSN | 2076-3921 |
資料タイプ | 学術雑誌論文 |
言語 | 英語 |
OAI-PMH Set | 岡山大学 |
著作権者 | © 2022 by the authors. |
論文のバージョン | publisher |
PubMed ID | 36139879 |
DOI | 10.3390/antiox11091805 |
Web of Science KeyUT | 000858199700001 |
関連URL | isVersionOf https://doi.org/10.3390/antiox11091805 |
フルテキストURL | fulltext.pdf |
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著者 | Sugimoto, Manabu| Watanabe, Toshiro| Takaoka, Motoko| Suzuki, Kyoko| Murakami, Tadatoshi| Murakami, Nobutada| Sumikawa, Shoichi| |
キーワード | fermented plant extract microbiota dextran sulfate sodium inflammatory Clostridiales |
発行日 | 2021-04-06 |
出版物タイトル | Fermentation-Basel |
巻 | 7巻 |
号 | 2号 |
出版者 | MDPI |
開始ページ | 55 |
ISSN | 2311-5637 |
資料タイプ | 学術雑誌論文 |
言語 | 英語 |
OAI-PMH Set | 岡山大学 |
著作権者 | © 2021 by the authors. |
論文のバージョン | publisher |
DOI | 10.3390/fermentation7020055 |
Web of Science KeyUT | 000665199500001 |
関連URL | isVersionOf https://doi.org/10.3390/fermentation7020055 |
フルテキストURL | fulltext20210616-1.pdf |
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著者 | Rikiishi, Kazuhide| Sugimoto, Manabu| Maekawa, Masahiko| |
キーワード | mutant seed development seed dormancy transcriptome wheat |
発行日 | 2021-02-17 |
出版物タイトル | Breeding Science |
巻 | 71巻 |
号 | 2号 |
出版者 | Japanese Society of Breeding |
開始ページ | 155 |
終了ページ | 166 |
ISSN | 1344-7610 |
NCID | AA11353132 |
資料タイプ | 学術雑誌論文 |
言語 | 英語 |
OAI-PMH Set | 岡山大学 |
論文のバージョン | publisher |
NAID | 130008040484 |
DOI | 10.1270/jsbbs.20016 |
Web of Science KeyUT | 000654086400005 |
関連URL | isVersionOf https://doi.org/10.1270/jsbbs.20016 |
著者 | Fujitani, Yoshiyuki| Horiuchi, Terumi| Ito, Kazutoshi| Sugimoto, Manabu| |
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発行日 | 2007-6 |
出版物タイトル | PHYTOCHEMISTRY |
巻 | 68巻 |
号 | 11号 |
資料タイプ | 学術雑誌論文 |
タイトル(別表記) | ホウレンソウ種子に存在するα-グルコシダーゼの分子多型変化 |
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フルテキストURL | 005_001_001_009.pdf |
著者 | 古井 聡| 杉本 学| 鈴木 幸雄| |
抄録 | Two molecular forms of α-glucosidase were isolated from spinach seeds after storage at 4℃ by CM-cellulose column chromatography and gel filtration. The molecular masses of α-glucosidase A and B were 78 kDa and 82 kDa by SDS-PAGE, and 62 kDa and 70 kDa by gel filtration, respectively. α-Glucosidase A had high activity not only toward maltooligosaccharides but also toward α-glucans. The optimum pH was 4.5-5.5 and about 50% of the activity remained after incubation at 65℃ for 20 min. On the other hand, α-glucosidase B had high activity toward maltooligosaccharides but faint activity toward α-glucans. The optimum pH was 5.0 and no activity was found after incubation at 65℃ for 20 min. The enzymatic and immunological properties of α-glucosidase A and B were similar to those of α-glucosidase. Ⅰor Ⅱ, and α-glucosidase Ⅲ or Ⅳ, isolated from spinach seeds without 4℃ storage, respectively. These findings suggest that the α-glucosidase in spinach seeds is modified to be two molecular forms. |
キーワード | Spinach α-Glucosidase Multiple molecular forms |
出版物タイトル | 岡山大学資源生物科学研究所報告 |
発行日 | 1997 |
巻 | 5巻 |
号 | 1号 |
開始ページ | 1 |
終了ページ | 9 |
ISSN | 0916-930X |
言語 | 英語 |
論文のバージョン | publisher |
タイトル(別表記) | シロイヌナズナ由来過酸化リン脂質グルタチオンペルオキシダーゼ様遺伝子のクローニングと発現 |
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フルテキストURL | 005_002_145_153.pdf |
著者 | 杉本 学| 河合 富佐子| |
抄録 | A cDNA encoding Arabidopsis purative phosphplipid hydroperoxide gultathione peroxidase (PHGPX) was cloned and sequenced by the reverse transcription-polymerase chain reaction and rapid amplification of cDNA ends methods. The cDNA comprised 803 bp, and included an open reading frame which encodes a polypeptide of 169 amino acid residues with a molecular mass of 18,600 Da. The deduced amino acid sequence showed homology to plant putative PHGPXs and mammalian PHGPXs. The cloned gene was expressed in Escherichia coli cells to prouce an extra protein, which showed a molecular mass similar to the deduced one. |
キーワード | Arabidopsis Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase Nucleotide sequence Gene expression |
出版物タイトル | 岡山大学資源生物科学研究所報告 |
発行日 | 1998 |
巻 | 5巻 |
号 | 2号 |
開始ページ | 145 |
終了ページ | 153 |
ISSN | 0916-930X |
言語 | 英語 |
論文のバージョン | publisher |
タイトル(別表記) | Purification and Characterization of α-Glucosidases from Spinach Seeds |
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フルテキストURL | 004_002_239_252.pdf |
著者 | 杉本 学| 古井 聡| 鈴木 幸雄| |
抄録 | Four molecular forms of α-glucosidase were isolated from spinach seeds by several kinds of chromatography. The molecular masses of α-glucosidases Ⅰ,Ⅱ,Ⅲ,and Ⅳ were 78,78,82 and 82kDa by SDS-PAGE, and 62,62,190,and 70kDa by gel filtration, respectively. α-Glucosidases Ⅰand Ⅱ showed similar enzymatic properties. The Km for soluble starch was about 10 times lower than that for maltose, and they had higher activity not only towards malto-oligosaccharides but also towards α-glucans. The optimum pH was 4.5-5.5 and about 50% of the activity remained after incubation at 71℃ for 20 min. On the other hand, α-glucosidases Ⅲ and Ⅳ showed similar enzymatic propreties. The Km for maltose was 3-4 times lower than for solble starch, and they had high activity toward malto-oligosaccharides but faint activity towards α-glucnas. The optimum pH was 4.5-5.0 and no activity was found after incubation at 70℃ for 20 min. However, anti-α-glucosidase Ⅲ serum precipitated specifically with α-glucosidase Ⅲ. |
キーワード | α-Glucosidase Spinach Seed Spinacia oleracea L. Molecular form |
出版物タイトル | 岡山大学資源生物科学研究所報告 |
発行日 | 1996 |
巻 | 4巻 |
号 | 2号 |
開始ページ | 239 |
終了ページ | 252 |
ISSN | 0916-930X |
言語 | 日本語 |
論文のバージョン | publisher |
著者 | 杉本 学| |
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発行日 | 1994-03-25 |
出版物タイトル | |
資料タイプ | 学位論文 |