稲垣賢二

Streptomyces属放線菌由来の高基質特異性l-グルタミン酸オキシダーゼに関する研究

タイトル（別表記）	Studies on l-Glutamate Oxidase with Strict Substrate Specificity from Streptomyces sp.
フルテキストURL	srfa_112_013_018.pdf
著者	中山夏女\| 稲垣賢二\|
抄録	l-glutamate oxidase (LGOX) from Streptomyces sp. is a heterohexameric flavin enzyme that catalyzes the oxidative deamination of l-glutamate to form α-ketoglutarate with ammonia and hydrogen peroxide. LGOX shows strict substrate specificity for l-Glu. In addition, it is highly thermostable and pH stable. Because of these properties, LGOX is currently used as a biosensor for the trace determination of l-Glu in the food industry and clinical laboratories. The full-length cDNA is 2103 bp and is encoded by a single polypeptide chain consisting of 701 residues including subunits α-γ-β. The LGOX gene was heterologously expressed in Escherichia coli JM109. The LGOX precursor expressed in E. coli is a homodimer with weak enzymatic activity and becomes a heterohexamer upon activation by protease treatment. X-ray crystallography and docking studies of purified recombinant LGOX suggest that the Arg305 residue is a key residue for substrate recognition. Mutant analysis showed that Arg305 is essential for substrate recognition, as the activity toward l-Glu was greatly reduced and substrate specificity was changed in some enzymes. The functional analysis of R305E-LGOX, which is an l-Arg oxidase, revealed that R305E-LGOX can be used as a enzyme biosensor for l-Arg.
キーワード	l-glutamate oxidase biosensor substrate recognition X-ray crystallography modification of substrate specificity
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
発行日	2023-02-01
巻	112巻
開始ページ	13
終了ページ	18
ISSN	2186-7755
言語	日本語
論文のバージョン	publisher

糸状菌Trichoderma viride由来の抗腫瘍性酵素L-リシン α-オキシダーゼに関する研究

タイトル（別表記）	Studies on antitumor enzyme l-lysine α-oxidase from Trichoderma viride
フルテキストURL	srfa_111_007_014.pdf
著者	齋藤雅哉\| 稲垣賢二\|
抄録	L-Lysine α-oxidase (LysOX) from Trichoderma viride is a homodimeric flavoenzyme that catalyzes the oxidative deamination of L-Lysine to produce α-keto-ε-aminocaproate with ammonia and hydrogen per-oxide. LysOX inhibited the growth of cancer cells but showed relatively low toxicity for normal cells. The full-length cDNA consists of 2,119 bp, and encodes a long N-terminal propeptide composed of 77 resi-dues (Met1-Arg77) and the mature protein (Ala78-Ile617). The LysOX gene was heterologously expressed in Streptomyces lividans TK24 or Escherichia coli SoluBL21. The enzymatic properties of the purified recombinant LysOX, such as substrate specificity, kinetic parameters and thermal stability, are the same as those of the native LysOX. The LysOX precursor (prLysOX) expressed in E. coli shows weak enzymatic activity and is activated by proteolytic processing. The crystal structure of prLysOX revealed that the propeptide of prLysOX indirectly changes the active site structure to inhibit enzyme activity. Moreover, the crystal structures of LysOX and its L-Lysine complex revealed that the hydrogen bonding network formed by Asp212, Asp315 and Ala440 with two water molecules is responsible for the recogni-tion of the ε-amino group of L-Lysine. In addition, a narrow substrate-binding site and acidic surface at the active site entrance both contribute to strict substrate specificity. Mutational analysis demonstrated that Asp212 and Asp315 are essential for substrate recognition, and the D212A/D315A LysOX prefers aromatic amino acids. Furthermore, the structural basis of the substrate specificity change has also been revealed by the structural analysis of the D212A/D315A LysOX and its substrate complexes.
キーワード	L-lysine α-oxidase antitumor enzyme substrate recognition X-ray crystallography enzyme activity regulation
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
発行日	2022-02-01
巻	111巻
開始ページ	7
終了ページ	14
ISSN	2186-7755
言語	日本語
論文のバージョン	publisher
NAID	120007190707

Structural basis of enzyme activity regulation by the propeptide of l-lysine α-oxidase precursor from Trichoderma viride

フルテキストURL	fulltext20210530_4.pdf
著者	Kitagawa, Masaki\| Ito, Nanako\| Matsumoto, Yuya\| Saito, Masaya\| Tamura, Takashi\| Kusakabe, Hitoshi\| Inagaki, Kenji\| Imada, Katsumi\|
キーワード	L-Lysine α-oxidase Crystal structure Precursor Substrate recognition
発行日	2021-12-31
出版物タイトル	Journal of Structural Biology: X
巻	5巻
出版者	Elsevier
開始ページ	100044
ISSN	25901524
資料タイプ	学術雑誌論文
言語	英語
OAI-PMH Set	岡山大学
著作権者	© 2021 The Author(s).
論文のバージョン	publisher
PubMed ID	33554108
DOI	10.1016/j.yjsbx.2021.100044
関連URL	isVersionOf https://doi.org/10.1016/j.yjsbx.2021.100044

Comparative Gene Analysis Focused on Silica Cell Wall Formation: Identification of Diatom-Specific SET Domain Protein Methyltransferases

フルテキストURL	fulltext.pdf
著者	Nemoto, Michiko\| Iwaki, Sayako\| Moriya, Hisao\| Monden, Yuki\| Tamura, Takashi\| Inagaki, Kenji\| Mayama, Shigeki\| Obuse, Kiori\|
キーワード	Biomineralization Diatom Silica Transcriptome Proteome
備考	This is a post-peer-review, pre-copyedit version of an article published in Marine Biotechnology. The final authenticated version is available online at: http://dx.doi.org/10.1007/s10126-020-09976-1.\|
発行日	2020-06-03
出版物タイトル	Marine Biotechnology
出版者	Springer
ISSN	1436-2228
NCID	AA11357643
資料タイプ	学術雑誌論文
言語	フランス語
OAI-PMH Set	岡山大学
論文のバージョン	author
PubMed ID	32488507
DOI	10.1007/s10126-020-09976-1
Web of Science KeyUT	000537432000001
関連URL	isVersionOf https://doi.org/10.1007/s10126-020-09976-1

Marinomonas mediterranea由来キノン含有新規グリシンオキシダーゼの大腸菌発現系の確立と性質検討

タイトル（別表記）	Recombinant expression and characterization of quinone-containing novel glycine oxidase from Marinomonas mediterranea
フルテキストURL	srfa_109_001_006.pdf
著者	梶山雄輝\| 溝端佐津紀\| 赤地周作\| 根本理子\| 田村隆\| 稲垣賢二\|
抄録	Novel glycine oxidase (GlyOX) from Marinomonas mediterranea depends on cysteine tryptophilquinone (CTQ) and catalyzes the oxidative deamination of glycine to produce a glyoxylate, ammonia, and hydrogen peroxide. M. mediterranea GlyOX genes (goxA and goxB) were cloned and recombinant GlyOX was heterologously expressed by E. coli. The purification of recombinant GlyOX was carried out by metal affinity and DEAE-Toyopearl 650M column chromatographies. M. mediterranea GlyOX was homotetramic with a molecular mass of 76kDa and showed optimum activity around 30°C and at pH 5.0, and stability below 50°C and between pH 5.0 to 9.0. M. mediterranea GlyOX shows a strict substrate specificity toward glycine, and the Michaelis constant for glycine was 0.5mM. M. mediterranea GlyOX could determine the quantity of glycine in human serum and human blood plasma with high sensitivity. This study revealed the catalytic and structural properties of M. mediterranea GlyOX with high substrate specificity.
キーワード	glycine oxidase Marinomonas mediterranea cysteine tryptophilquinone recombinant expression enzymatic glycine assay
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
発行日	2020-02-01
巻	109巻
開始ページ	1
終了ページ	6
ISSN	2186-7755
言語	日本語
論文のバージョン	publisher

大学生の朝食欠食習慣の統計解析と改善への新指針

著者	田村隆\| 揖斐隆之\| 稲垣賢二\| 久保康隆\| 奥田潔\|
発行日	2016-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	105巻
資料タイプ	紀要論文

Molecular evolution of gas cavity in [NiFeSe] hydrogenases resurrected in silico

著者	Tamura, Takashi\| Tsunekawa, Naoki\| Nemoto, Michiko\| Inagaki, Kenji\| Hirano, Toshiyuki\| Sato, Fumitoshi\|
発行日	2016-01-28
出版物タイトル	Scientific reports
巻	6巻
資料タイプ	学術雑誌論文

Draft Genome Sequence of Streptomyces incarnatus NRRL8089, which Produces the Nucleoside Antibiotic Sinefungin

著者	Oshima, Kenshiro\| Hattori, Masahira\| Shimizu, Hitomi\| Fukuda, Koji\| Nemoto, Michiko\| Inagaki, Kenji\| Tamura, Takashi\|
発行日	2015-07-09
出版物タイトル	Genome Announcements
巻	3巻
号	4号
資料タイプ	学術雑誌論文

高基質特異性L-グルタミン酸オキシダーゼより作成した基質特異性改変酵素L-アルギニンオキシダーゼの性質検討

著者	中井隆一郎\| 藤野志保子\| 内海友宏\| 田村隆\| 日下部均\| 稲垣賢二\|
発行日	2014-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	103巻
資料タイプ	紀要論文

好熱性細菌Thermus sp.O-3-1由来耐熱性アミダーゼの精製及び性質検討

著者	小林史明\| 青峰弘起\| 水無渉\| 湯不二夫\| 田村隆\| 稲垣賢二\|
発行日	2012-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	101巻
資料タイプ	紀要論文

放線菌Streptomyces sp.590由来l-メチオニン脱炭酸酵素の精製および性質検討

著者	前村知美\| 内富久美子\| 日下知香\| 稲垣純子\| 田村隆\| 左右田健次\| 稲垣賢二\|
発行日	2011-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	100巻
資料タイプ	紀要論文

Selenite Assimilation into Formate Dehydrogenase H Depends on Thioredoxin Reductase in Escherichia coli

著者	Takahata, Muneaki\| Tamura, Takashi\| Abe, Katsumasa\| Mihara, Hisaaki\| Kurokawa, Suguru\| Yamamoto, Yoshihiro\| Nakano, Ryuhei\| Esaki, Nobuyoshi\| Inagaki, Kenji\|
発行日	2008-06-26
出版物タイトル	Journal of Biochemistry
巻	143巻
号	4号
資料タイプ	学術雑誌論文

好熱好酸性アーキア Sulfolobus tokodaii 由来シスタチオニン γ-シンターゼの精製及び性質検討

著者	篠崎舞\| 柳谷昌彦\| 兼田翔一郎\| 工藤大蔵\| 遠藤祐一\| 田村隆\| 倉光成紀\| 稲垣賢二\|
発行日	2010-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	99巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

シネフンギン生産菌Streptomyces incarnatus NRRL 8089由来アルギニン変換化合物「オルニチンラクタム」の同定

著者	福田康二\| 田村隆\| 稲垣賢二\|
発行日	2010-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	99巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

高度好熱性細菌 Thermus thermophilus HB8 由来アラニンラセマーゼの大腸菌での発現，精製及び諸性質の検討

著者	柳谷昌彦\| 上前智\| 白神智行\| 田村隆\| 稲垣賢二\|
発行日	2009-02
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	98巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

海産性好熱性細菌 Rhodothermus marinus 由来イソアミラーゼの精製，性質検討及びＸ線結晶構造解析

著者	立花亜紀子\| 田村隆\| 今田勝巳\| 木下実紀\| 難波啓一\| 堤紀子\| 橋田みよ子\| 坂口博脩\| 稲垣賢二\|
発行日	2008-02
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	97巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

好熱性好酸性細菌の検索，単離および諸性質の検討

著者	谷本保英\| 稲垣賢二\| 田中英彦\|
発行日	1996-02-01
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	85巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

Alanine Racemase from an Acidophilic Bacterium, Acidiphilium organovorum

著者	スィアオテッキョン\| 稲垣賢二\| 田村隆\| 田中英彦\|
発行日	1997-02
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	86巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

Pseudomonas putida のＬ－メチオニン分解系オペロンの解析

著者	井上浩之\| 田村隆\| 稲垣賢二\| 田中英彦\|
発行日	1998-02
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	87巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

染料脱色微生物の検索，単離及び脱色機構の解析

著者	稲垣賢二\| 川口将和\| 田口隆章\| 田村隆\| 田中英彦\|
発行日	1998-02
出版物タイトル	岡山大学農学部学術報告
巻	87巻
号	1号
資料タイプ	紀要論文

稲垣 賢二