このエントリーをはてなブックマークに追加
ID 10571
Eprint ID
10571
フルテキストURL
著者
田代 (山田) 百合子 岡山大学
田村 隆 岡山大学 ORCID Kaken ID publons researchmap
田中 英彦 岡山大学
稲垣 賢二 岡山大学 Kaken ID researchmap
抄録
Some properties of D-amino scid acetyltransferase purified from Saccharomyces cerevisiae were investigated. The enzyme was purified to homogeneity by ammonium sulfate fractionation, column chromatographies on DEAE-Toyopearl 650M, Sephacryl S-200, QAE-Toyopearl 550C and affinity chromatography with D-glutamate as a ligand. The molecular weight was estimated to be about 53,000 by gel filtration. Relative molecular mass studies indicated that the enzyme was a monomer structure. The purified enzyme had an optimum pH of 8.4 and an optimum temperature of 40C. The Km values of the purified enzyme determined with tryptophan and acetyl-CoA were 4.5 * 10 -3M, respectively. The 20 residues of N-terminal amino acid sequence were analyzed.
キーワード
D-amino acid acetyltransferase
Saccharomyces cerevisiae
acyl donor
affinity chromatography
発行日
2004-02
出版物タイトル
岡山大学農学部学術報告
出版物タイトル(別表記)
Scientific reports of the Faculty of Agriculture, Okayama University
93巻
1号
出版者
岡山大学農学部
出版者(別表記)
Faculty of Agriculture,Okayama University
開始ページ
13
終了ページ
18
ISSN
0474-0254
NCID
AN00033029
資料タイプ
紀要論文
言語
Japanese
論文のバージョン
publisher
査読
無し
Eprints Journal Name
srfa