| ID | 44050 |
| フルテキストURL | |
| タイトル（別表記） | Purification and Characterization of l-Methionine Decarboxylase from Streptomyces sp. 590
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| 著者 |
前村 知美
農芸化学コース
内富 久美子
農芸化学コース
日下 知香
農芸化学コース
左右田 健次
京都大学
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| 抄録 | L-Methionine decarboxylase [EC 4.1.1.57] catalyzes the decarboxylation of L-methionine and is a pyridoxal 5’-phosohate(PLP)-dependent enzyme. L-Methionine decarboxylase has been purified 630-fold by DEAE-Toyopearl 650M, Phenyl-Toyopearl 650M and Sephacryl S-300 column chromatographies from Streptomyces sp.590. The enzyme has a dimeric structure with identical subunits of Mr 60,000. This enzyme shows optimum activity at pH7.0 and 45°C, and is stable between pH5.7 and pH9.0. L-Methionine decarboxylase has antitumor activity against RERF-LC-AI and HeLa cells. Ten N-terminal amino acid sequence of L-methionine decarboxylase was determined, and the sequence showed no homology with other reported proteins.
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| キーワード | L-methionine decarboxylase
pyridoxal 5’-phosohate
Streptomyces
decarboxylation of L-methionine
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| 備考 | 原著論文
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| 発行日 | 2011-02-01
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| 出版物タイトル |
岡山大学農学部学術報告
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| 出版物タイトル（別表記） | Scientific Reports of the Faculty of Agriculture Okayama University
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| 巻 | 100巻
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| 出版者 | 岡山大学農学部
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| 出版者（別表記） | Faculty of Agriculture, Okayama University
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| 開始ページ | 3
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| 終了ページ | 7
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| ISSN | 0474-0254
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| NCID | AN00033029
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| 資料タイプ |
紀要論文
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| 言語 |
日本語
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| 論文のバージョン | publisher
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| 査読 |
無し
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| Eprints Journal Name | srfa
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