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ID 11043
Eprint ID
11043
FullText URL
Title Alternative
エンドウ原形質膜におけるATPアーゼとホスファチジルイノシトールリン資質リン酸化酵素の共精製
Author
Yamada, Tetsuji
Shiraishi, Tomonori Kaken ID publons researchmap
Abstract
The plasma membrance ATPase was partially purified by a linear glycerol density gradient centrifugation of the detergent-solubilized plasma membrance poteins and subsequent separation by a size-exclusion column chromatogrphy. A purified ATPase preparation is shown to contain a 97.6kDa protein that was cross-reacted with an antibody raised against mung bean H+-ATPase. The preparation also exhibited the phosphorylation of exogenous phosphatidylionsitol(PI) when supplized with [γ-32P]ATP. These results indicate that one form plasma membrance ATPase is co-purified with PI kinase.
Abstract Alternative
エンドウの上胚軸組織から分離した原形質膜画分におけるATPアーゼとホスファチジルイノシトールリン脂質リン酸化酵素との相互作用を解析する目的で、双方の原形質膜画分からの可溶化とそれらの部分精製を試みた。原形質膜のTritonX-100可溶化画分をグリセロール連続密度勾配遠心分画に供し、得られた活性画分をさらに分子ふるいカラムクロマトグラフィーによって分離した。この結果、ATPアーゼとホスファチジルイイノシトールリン脂質リン酸化酵素は共精製され、非変性条件下では双方の活性を分けることができなかった。
Keywords
Lipid kinase
Mycosphaerella
plasma membrance ATPase
pea(Pisum sativum L.)
suppressor
Published Date
1999-02
Publication Title
岡山大学農学部学術報告
Publication Title Alternative
Scientific reports of the Faculty of Agriculture, Okayama University
Volume
volume88
Issue
issue1
Publisher
岡山大学農学部
Publisher Alternative
Faculty of Agriculture,Okayama University
Start Page
31
End Page
38
ISSN
0474-0254
NCID
AN00033029
Content Type
Departmental Bulletin Paper
language
English
File Version
publisher
Refereed
False
Eprints Journal Name
srfa